نمونه ترجمه تخصصی مقاله انگلیسی پزشکی - پروتئین ها

ساختار سلسله مراتبی پروتئین ها

در بسیاری از پروتئین ها، زنجیره پلیمر در یک شکل سه بعدی تا خورده که عمدتا توسط تعاملات غیرکوالانسی بین مناطق در توالی خطی آمینو اسیدها تثبیت می شود. مفهوم کلیدی در درک نحوه کار پروتئین ها این است که عملکرد پروتئین ها اغلب حاصل یک ساختار سه بُعدی است و این ساختار سه بعدی توسط توالی آمینو اسیدی پروتئین ها و تعاملات غیرکوالانسی درون مولکولی تعیین می شود. اصول مربوط به ساختار بیولوژیکی و عملکرد آن ها عمدتا توسط بیولوژیست هایی از جمله جان وان گوته (1832 – 1749)، ارنست هاکل (1919 – 1834) و دارکی تامپسون (1948 – 1860) تدوین شده که به طور کارهای تاثیر گذاری در زمینه بیولوژی انجام دادند. در واقع، ایده آن ها تا حد زیادی مکتب معماری آلی پیشگام در اوایل قرن بیستم که توسط "پیروی از عملکرد" (لوئیس سولیان) و "فرم عملکرد" (فرانک لیود رایت) دنبال می شد، را تحت تاثیر قرار داد. در این جا، ما معماری پروتئین ها را در چهار سطح سازمانی: اولیه، ثانویه، سومین و چهارمین در نظر گرفتیم (شکل 2-3).

سفارش ترجمه تخصصی

 

 

شکل 2-3: چهار سطح سلسله مراتب پروتئین. (a) توالی خطی آمینو اسیدهای متصل به هم توسط پیوندهای پپتیدی، ساختار اولین است. (b) بسته شدن زنجیره پلی پپتید در جایگاه یک مارپیچ یا 13 ورقه بیانگر ساختار دومین است. (c) عناصر ساختار دومین، همراه با حلقه ها و چرخش های متعدد در یک زنجیره تک پلی پپتیدی یک ساختار سومین پایدار، مستقل و بزرگتر را تشکیل می دهند. (d) برخی پروتئین ها از بیش از یک پلی پپتید مرتبط به هم در یک ساختار چهارمین تشکیل شده اند.

ساختار اولیه پروتئین ها، آرایش خطی آمینو اسیدهاست.

همانطور که در فصل 2 بحث شد، پروتئین ها پلیمرهایی ساخته شده از 20 نوع مختلف آمینو اسید می باشند. آمینو اسیدهای فردی با زنجیره های خطی و بدون انشعاب توسط پیوندهای آمید کوالانسی به نام پیوندهای پپتیدی به هم متصل می باشند. تشکیل پیوند پپتیدی بین گروه آمین یک آمینو اسید و گروه کربوکسیل آمینو اسید دیگر منجر به آزاد سازی خالص یک مولکول آب شده و بنابراین، باعث تشکیل واکنش دهیدراسیون می گردد (شکل 3-3). آمینو اسید تکراری نیتروژن، اتم های کربن و کربونیل و نیتروژن هر آمینو اسید ساختار مولکول پروتئین را تشکیل می دهند که گروه های زنجیره جانبی متنوعی را دارا می باشند. به این ترتیب پیوند پپتیدی، اسکلت جهت داری را نشان داده که معموا به عنوان جهت گیری نیتروژن به کربن مورد اشاره قرار می گیرد، چون همه گروه های آمین بر روی همان سمت از اتم های کربن قرار دارند. بنابراین، یک انتهای پروتئین دارای یک گروه آمین آزاد (بدون اتصال) (انتهای نیتروژنی) و انتهای دیگر دارای یک گروه کربوکسیل آزاد (انتهای کربنی) است. توالی یک زنجیره پروتئین به صورت متداول با آمینو اسید با انتهای نیتروژن در سمت چپ و آمینو اسید با انتهای کربن در سمت راست نوشته شده و آمینو اسیدها به صورت متوالی از انتهای نیتروژنی شروع می شوند.

 

شکل 3-3: ساختار یک پلی پپتید. (a) آمینو اسیدهای انفرادی با پیوندهای پپتیدی به هم متصل می باشند که از طریق واکنش هایی که منجر به کاهش آب می شود (دهیدراسیون)، تشکیل می شوند. RI, R2 و غیره بیانگر زنجیره های جانبی (گروه های R) آمینو اسیدهاست. (b) پلیمرهای خطی که با پیوند پپتیدی آمینو اسیدها را به هم متصل می سازند، پلی پپتیدها را ایجاد می کنند که دارای یک انتهای آمینو اسیدی (انتهای نیتروژنی) و یک انتهای کربوکسیل آزاد (انتهای کربنی) می باشند. (c) مدل توپ و چوب نشان دهنده اتم های نیتروژن (آبی رنگ) یک آمینو اسید متصل به اتم کربن کربونیل (خاکستری رنگ) یک آمینو اسید مجاور در یک زنجیره است که با پیوندهای پپتیدی به هم متصل هستند. گروه های R (سبز) از اتم های کربن (مشکی) آمینو اسیدها حاصل شده اند. این زنجیره های جانبی تاحد زیادی ویژگی های منحصر به فرد پروتئین های فردی را تعیین می کنند.

ساختار اولیه پروتئین ها، آرایش کوالانسی خطی ساده، یا دنباله ای از آمینو اسیدهاست. ساختار اولیه یک پروتئین تعیین کرد که انسولین در اوایل دهه 1950 ساخته شد. امروزه، تعداد توالی های شناخته شده بیش از 10 میلیون بوده و به صورت روزانه در حال رشد است. بسیاری از اصطلاحات به منظور نشان دادن زنجیره های تشکیل شده توسط پلیمریزاسیون آمینو اسیدها استفاده می شود. زنجیره کوتاه آمینو اسیدهای توسط پیوندهای پپتیدی به هم متصل بوده و دارای یک توالی مشخص به نام الیگوپپتید و یا یک پپتید ساده می باشند، زنجیره های طویل تر به عنوان پلی پپتیدها خوانده می شوند. پپتیدها معمولا حاوی کمتر از 30 – 20 دنباله آمینو اسیدی است، در حالی که پلی پپتیدها اغلب دنباله های طولانی تر از 200 تا 500 آمینو اسید را دارا هتند. طویل ترین پروتئین ذکر شده تا به امروز، پروتئین عضلانی تیتین است که برخی از فرم های این پروتئین می توانند بیش از 34 هزار دنباله طول داشته باشند. ما معمولا از اصطلاح پروتئین برای پلی پپتیدها (یا کمپلکسی از پلی پپتیدها) که دارای یک ساختار سه بعدی کاملا مشخص هستند، استفاده می کنیم.

اندازه یک پروتئین یا پلی پپتید به عنوان جرم آن در واحد دالتون (یک دالتون برابر با 1 واحد جرم اتمی است) یا به عنوان وزن مولکولی آن (MW) بیان می شود که عدد بدون بُعد برابر با جرم در واحد دالتون است. به عنوان مثال، پروتئین با وزن مولکولی 10000 دارای جرم 10000 دالتون یا 10 کیلو دالتون است. در ادامه این فصل، ما روش های مختلف اندازه گیری اندازه و دیگر ویژگی های فیزیکی پروئین ها را ذکر می کنیم. وزن مولکولی دقیق یک پروتئین که به صورت کوالانسی اصلاح نشده، به راحتی توسط جمع زدن وزن همه آمینو اسیدهای سازنده آن ها تعیین می شود که این وزن از توالی آمینو اسیدی آن ها مشخص خواهد شد. به عنوان مثال، پروتئین های کد گذاری شده توسط ژنوم مخمر دارای متوسط وزن مولکولی 52728 بوده و به طور متوسط حاوی 466 دنباله آمینو اسیدی است. متوسط وزن مولکولی آمینو اسیدها در پروتئین ها 113، با در نظر گرفتن متوسط فراوانی نسبی آن هاست. این مقدار می تواند به منظور برآورد تعداد دنباله ها در یک پروتئین با توالی ناشناخته در صورتی که وزن مولکولی آن پروتئین را بدانید، به منظور براورد تعداد دنباله ها در یک پروتئین با وزن مولکولی آن مورد استفاده قرار دهید. به عنوان مثال، تغییر کوالانسی یک یا چند آمینو اسید در یک پروتئین توس فسفریلاسیون و یا گلیکوزیلاسیون (فصول 2 و 13) – جرم این دنباله های آمینو اسیدی را تغییر داده و بنابراین باعث تغییر جرم پروتئین نیز خواهد شد.

چه تعداد پروتئین در یک سلول یوکاریوتی وجود دارد؟ اجازه بدهید یک محاسبه ساده برای سلول کبدی انجام دهیم (نوع اصلی سلول در کبد پستانداران). این نوع سلول دارای زبری 15 میکرومتر (0015/0 سانتیم تر) در یک طرف، حجم 9-10 × 4/3 سانتی متر مکعب (یا میلی متر) است. با فرض این که چگالی سلول 03/1 گرم بر میلی لیتر است، وزن سلول 9-10 × 5/3 خواهد بود. از آنجا که پروتئین تقریبا 20 درصد وزن سلول ها را به خود اختصاص می دهد، کل وزن یک پروتئین سلولی 10-10 × 7 گرم است. با فرض این که یک پروتئین متوسط دارای وزن مولکولی 52728 گرم بر مول است، ما تعداد کل مولکول های پروتئین در سلول کبدی را حدود 109 × 9/7 از وزن کل پروتئین و عدد آووگادرو و تعداد مولکول ها در هر مول از هر ترکیب شیمیایی 1023 × 02/6 را برآورد کردیم. به منظور انجام این محاسبه یک مرحله ای، در نظر گرفتیم که یک سلول کبدی حاوی حدود 10000 پروتئین مختلف است، بنابراین، هر سلول کبدی به طور متوسط حاوی نزدیک به یک میلیون مولکول از هر نوع پروتئین می باشد. در واقع، فراوانی پروتئین های مختلف بسیار گسترده از پروتئین گیرنده متصل به انسولین (20 هزار مولکول در هر سلول) تا پروتئین ساختاری اکتین (108 × 5 مولکول در هر سلول) است. هر سلول فراوانی هر پروتئین را به گونه ای تنظیم می کند هر کدام از آن ها در مقادیر مناسب برای عملکرد سلولی خود در هر زمان خاص موجود باشند. ما اطلاعات بیشتری درباره مکانیزم های مورد استفاده توسط سلول ها به منظور تنظیم سطوح پروتئینی را در ادامه این بخش و در بخش های 9 و 10 کسب خواهیم کرد.

ساختارهای ثانویه، عناصر اصلی معماری پروتئین می باشند.

سطح دوم در سلسله مراتب ساختار پروتئین، ساختار ثانویه است. ساختارهای ثانویه، آرایش فضایی پایدار بخش هایی از یک زنجیره پلی پپتیدی است که توسط پیوندهای هیدروژنی بین گروه های آمید و کربونیل به هم متصل هستند و اغلب شامل الگوهای ساختاری تکراری می باشند. گرایش یک بخش از زنجیره پلی پپتیدی به منظور تشکیل هر گونه ساختار ثانویه خاص وابسته به توالی آمینو اسیدی آن است (بخش 3.2). یک پلی پپتید واحد ممکن است حاوی انواع متعددی از ساختارهای ثانویه در پروتئین های مختلف زنجیره، بسته به توالی آن ها باشد. ساختارهای ثانویه اصلی، مارپیچ آلفا، صفحه بتا و چرخش بتای U شکل کوتاه می باشد. بخش هایی از پلی پپتید این ساختارها را تشکیل نمی دهند، اما با این وجود دارای یک شکل پایدار و مشخص هستند که ساختار نامنظمی دارند. اصطلاح کویل تصادفی برای بخش های بسیار انعطاف پذیر یک زنجیره پلی پپتید به کار برده می شود که دارای یک ساختار سه بُعدی ثابت نیست. در یک پروتئین متوسط، 60 درصد زنجیره پلی پپتید به عنوان مارپیچ و ورقه های  αوجود داشته و بقیه مولکول دارای ساختارهای نامنظم، کویل و چرخه ای است. بنابراین، مارپیچ و ورقه های ß عناصر حمایتی داخلی اصلی در اکثر پروتئین ها می باشند. در این جا، ما اشکال ساختارهای ثانویه و نیروهایی که به نفع تشکیل این ساختارهاست را بررسی می کنیم. در بخش های آخر، به بررسی نحوه آرایش ساختارهای ثانویه که در یک آرایش پیچیده تر و بزرگتر به نام ساختار سومین قرار دارند، می پردازیم.

مارپیچ آلفا

در یک بخش پلی پپتید دارای مارپیچ آلفا، یک ساختار مارپیچی تشکیل شده که در آت اتم اکسیژن کربونیل هر پیوند پپتیدی با پیوند هیدروژنی به اتم هیدروژن آمید دنباله چهار آمینو اسیدی دور از زنجیره در جهت انتهای کربنی متصل است (شکل 4-3). در مارپیچ آلفا، همه گروه های کربوکسیل آمینو اسید با پیوند هیدروژنی به یک گروه دیگر، به جز در شروع و انتهای مارپیچ متصل اند. این آرایش دوره ای پیوندها یک ساختار با انتهای آمین به کربوکسی بر روی مارپیچ تشکیل می دهد، چون همه پذیرنده های پیوند هیدروژنی (مانند گروه های کربونیل) دارای جهت گیری مشابهی هستند (اشاره به جهت گیری رو به پایین در شکل 4-3 دارد)، که منجر به ایجاد ساختاری شده که یک چرخش کامل فضایی با هر دنباله 6/3 ایجاد می کند. مارپیچ آلفا با طول 36 آمینو اسید دارای 10 چرخش مارپیچی و طول 4/5 نانومتر می باشند (54/0 نانومتر در هر چرخه).

آرایش پایدار آمینو اسیدهای متصل به هیدروژن در مارپیچ آلفا در یک استوانه میله ای شکل، راست قرار دارد که زنجیره های جانبی آن به سمت بیرون می باشند. کیفیت آبگریزی یا آبدوستی یک مارپیچ خاص در پروتئین به طور کامل توسط ویژگی های زنجیره آلفا تعیین می شود. در پروتئین های محلول در آب، مارپیچ های آب دوست با زنجیره های جانبی قطبی به سمت بیرون گسترش یافته اند که بر روی سطوح بیرونی یافت می شوند و می توانند در تماس با محیط آبی قرار بگیرند، در حالی که مارپیچ های آبگریز در زنجیره های جانبی غیرقطبی و آبدوست قرار دارند که تمایل به قرار گیری در هسته پروتئین مارپیچی دارند. پروتئین های واقع در هسته آبگریز غشاهای سلولی (فصل 7) اغلب از یک یا چند مارپیچ آبگریز استفاده می کنند که دارای طول 20 تا 20 دنباله آمینو اسیدی در سراسر غشاء می باشند. آمینو اسید پرولین معمولا در مارپیچ های آلفا یافت نمی شوند، چون پیوند کوالانسی گروه آمین آن ها با یک کربن در زنجیره جانبی از کمک آن ها به تثبیت اسکلت سلولی از طریق پیوند هیدروژنی نرمال پیشگیری می کند. در حالی که مارپیچ آلفا کلاسیک به صورت ذاتی پایدار است و شایع ترین فرم مارپیچی در پروتئین هاست، اما دارای تنوع زیادی مانند مارپیچ های محکم تر یا سست تر می باشند. به عنوان مثال، در یک مارپیچ تخصصی به نام کویل (در چندین بخش قبل شرح داده شده)، مارپیچ به صورت محکم تر به هم پیچیده شده است (5/3 دنباله و 51/0 نانومتر در هر چرخش).

 

شکل 3-4: مارپیچ آلفا، یک ساختار ثانویه رایج در پروتئین ها. اسکلت پلی پپتیدی (به عنوان روبان دیده می شود) در مارپیچ هایی قرار گیرنده که توسط پیوندهای هیدروژنی بین اتم های اکسیژن و هیدروژن اسکلت سلولی به هم متصل اند. تنها هیدروژن های درگیر در پیوند نشان داده شده است. سطح بیرونی مارپیچ توس گروه های R زنجیره جانبی (سبز رنگ) پوشش داده شده است.

ورقه بتا نوع دیگری از ساختار ثانویه است، این ورقه متشکل از رشته های بتا با اتصال جانبی به هم است. هر رشته بتا یک قطعه پلی پپتید تقریبا گسترش یافته و کوتاه (با 8-5 دنباله آمینو اسیدی) است. در مقایسه با مارپیچ آلفا که در آن پیوندهای هیدروژنی بین گروه های آمین و کربوکسیل دنباله های نزدیک به هم رخ می دهد، پیوندهای هیدروژنی در ورقه بتا بین اتم های اسکلت به صورت جداگانه، اما در مجاورت هم رخ داده و عمود بر زنجیره اتم های اسکلت سلولی قرار دارند (شکل 5-3). این رشته های بتای مجزا (به صورت فلش های سبز و آبی در شکل نشان داده شده) ممکن است در یک زنجیره پلی پپتیدی واحد با حلقه های کوتاه یا طویل بین قطعات رشته بتا یا بر روی زنجیره های پلی پپتید مختلف در یک پروتئین متشکل از پلی پپتیدهای متعدد قرار داشته باشند. شکل 5-3 نحوه هماهنگی دو یا چند رشته بتا در فلش های مجاور را نشان می دهد که یک ورقه دو بُعدی را تشکیل می دهد (یا ورقه ساده) که در آن پیوندهای هیدروژنی در صفحه رشته های بتا را مانند زنجیره های جانبی در کنار هم نگه می دارد. مشابه مارپیچ های آلفا، رشته های بتا به صورت جهت دار توسط جهت گیری پیوندهای پپتیدی تعیین می شوند. بنابراین، در یک ورقه مارپیچی، رشته های بتای مجاور می توانند با جهت گیری مخالف (غیرموازی) (شکل 5-3) یا در جهت مشابه قرار گیرند. در برخی پروتئین ها، ورقه های بتا بخشی از هسته آبگریز پروتئین (در ادامه شرح داده شده) یا بخشی از یک فضای باز که مولکول ها را به هم متصل می سازند را تشکیل می دهند، در برخی پروتئین های تعبیه شده در غشاها، منحنی ورقه های بتا در اطراف قرار داشته و یک بخش مرکزی آبگریز را تشکیل می دهند که از طریق آن یون ها و مولکول های کوچک ممکن است جریان پیدا کنند (فصل 7).

چرخش بتا از چهار دنباله تشکیل شده، چرخش بتا بر روی سطح یک پروتئین قرار دارد که انحناء تیزی را تشکیل داده که جهت اسکلت پلی پپتیدی را اغلب به سمت داخل پروتئین حفظ می کنند. این ساختارهای ثانویه U شکل و کوچک اغلب توسط پیوند هیدروژنی بین دنباله های انتهایی آن ها تثبیت می شود (شکل 6-3). گلیسین و پرولین معمولا در چرخش های بتا یافت می شوند. عدم وجود زنجیره جانبی بزرگ در گلیسین و وجود خمیدگی در پرولین امکان تا شدن اسکلت پلی پپتیدی را به شکل U فراهم می آورد. چرخش بتا به تا شدن پلی پپتیدهای طویل در ساختارهای بسیار فشرده کمک می کند. جهت معکوس اسکلت پلی پپتیدی نیز ممکن است توسط قطعاتی از پلی پپتید که طویل تر از چهار دنباله است، ایجاد شود و فرم خمیده یا حلقه ای ایجاد کند. در مقایسه با چرخش های بتای محکم که تنها چند ساختار خوبی را تشکیل می دهند، حلقه های طویل تر می توانند دارای پیکربندی های بسیار متفاوتی باشند.

 

شکل 5-3: ورقه بتا ساختار ثانویه رایج دیگری در پروتئین هاست. (a) تصویر بالا یک ورقه بتای سه رشته ای است. هر رشته توسط فلش شبیه روبان با قطعات آبی و سبز رنگ که به جهت گیری نیتروژن به کربن اشاره دارند، به طور محکم به هم متصل شده اند و حلقه هایی از اتصال دنباله ها توسط خطوط مشکی پررنگ نشان داده شده است. در این ورقه بتای غیرموازی، هر رشته (فلش) به جهت مخالف رشته مجاور اشاره دارد. تثبیت پیوندهای هیدروژنی بین رشته های بتا توسط خطوط سبز تیره نشان داده شده است. (b) نمای جانبی یک ورقه بتا غیر موازی را نشان می دهد. طرح گروه های R (سبز رنگ) در بالا و پایین صفحه ورقه در این شکل مشاهده می شود. زوایای پیوند ثابت در اسکلت پلی پپتیدی در پانل (a) توس قطعات رنگی متناوب نشان داده می شود. (c) نمای بالایی از دو ورقه بتا که شامل رشته های انفرادی با جهت گیری های نیتروژن به کربن است توسط فلش ها نشان داده شده که به فرم غیرموازی است که در آن رشه ها به صورت متناوب جهت گیری های مخالفی (سمت چپ) یا موازی را نشان می دهند که در آن همه رشته ها به جهت مشابهی (سمت راست) اشاره دارند.

ساختار ثانویه تا شدن کلی یک زنجیره پلی پپتیدی است.

ساختار ثانویه اشاره به پیکربندی کلی زنجیره پلی پپتیدی یعنی آرایش سه بعدی همه دنباله های آمینو اسیدی دارد. در مقایسه با ساختارهای ثانویه که تنها توسط پیوندهای هیدروژنی تثبیت می شود، ساختار سومین عمدتا توسط تعاملات آبگریز بین زنجیره های جانبی غیرقطبی همراه با پیوندهای هیدروژنی درگیر در زنجیره های جانبی قطبی و گروه های آمین و کربوکسیل اسکلت سلولی تشکیل می شود. این نیروهای تثبیت کننده همراه با عناصر ساختار ثانویه یعنی مارپیچ آلفا، رشته های بتا، چرخش و کویل قرار دارند. به دلیل تعاملات تثبیت کننده که اغلب ضعیف است، ساختار سومین یک پروتئین به طور کامل تثبیت شده نیست، بلکه در معرض نوسانات مداوم قرار دارد و برخی قطعات در ساختار ثانویه پروتئین می توانند به اندازه ای متحرک باشند که به عنوان ساختارهای آشفته یعنی فاقد ساختار ثابت، سه بعدی و تعریف شده در نظر گرفته می شود. این تنوع در ساختار دارای پیامدهای مهمی برای عملکرد و تنظیم پروتئین هاست.

 

شکل 6-3: ساختار چرخش بتا متشکل از چهار دنباله، چرخش بتا در جهت معکوس با زنجیره پلی پپتیدی قرار دارد (منجر به چرخش 180 درجه ای می شود). کربن دنباله های اول و چهارم معمولا کمتر از 7/0 نانومتر از هم فاصله دارند و این دنباله ها اغلب توسط پیوند هیدروژنی به هم متصل اند. چرخش بتا تا خوردن پلی پپتیدهای طویل را در ساختارهای پیچیده تسهیل می بخشد.

خواص شیمیایی زنجیره های جانبی آمینو اسیدها به تعیین ساختار سومین کمک می کند. به عنوان مثال، در برخی پروتئین ها، آن هایی که از سلول ها ترشح می شوند یا پروتئین های سطح سلولی که با پیوندهای دی سولفید خارج سلولی بین زنجیره های جانبی دنباله های سیستئین کنار هم قرار دارند، می توانند با پیوند کوالانسی مناطق پروتئین ها را به هم متصل سازند، بنابراین انعطاف پذیری پروتئین ها را محدود کرده و باعث افزایش پایداری ساختارهای سومین آن ها می شوند. آمینو اسیدها با زنجیره های جانبی قطبی آبگریز باردار تمایل به قرار گیری بر روی سطوح پروتئین ها توسط تعامل با آب را دارند که این مساله به ایجاد پروتئین های محلول در محلول های آبی کمک کرده و می تواند تعاملات غیرکوالانسی با دیگر مولکول های محلول در آب از جمله پروتئین های دیگر تشکیل دهند. در مقابل، آمینو اسیدهایی با زنجیره های جانبی غیرقطبی آبگریز معمولا دور از سطوح روبروی آب در یک پروتئین از هم جدا می شوند و در بسیاری موارد یک هسته مرکزی نامحلول در آب را تشکیل می دهند. این مشاهدات منجر به شناسایی آنچه به عنوان مدل قطره روغن ساختار پروتئین شناخته می شود، گردید، چون هسته پرتئین نسبتا آبگریز یا روغنی است (شکل 7-3). زنجیره های آمینو اسید قطبی آبگریز بدون بار بر روی سطح و در هسته بیرونی پروتئین ها یافت می شود.

چهار دسته از پروتئین های ساختاری وجود دارد. پروتئین ها معمولا در یکی از چهار دسته ساختاری گسترده بر اساس ساختار سومین خود قرار می گیرند: پروتئین های کروی، پروتئین های فیبری و پروتئین های غشایی منسجم.